হিমোগ্লোবিন হয়তো পাঠ্যবইয়ের বর্ণনার চেয়ে কম সহযোগী

হিমোগ্লোবিন, যে প্রোটিন আমাদের রক্তে অক্সিজেন বহন করে, সহযোগিতার (cooperativity) পাঠ্যবই-দৃষ্টান্তও বটে: একটি অক্সিজেন অণু যুক্ত করার পর এটি পরেরগুলোকে আরও সহজে যুক্ত করে, চারটি পর্যন্ত। এর ফলেই এটি ফুসফুসে পুরোপুরি ভরে নিতে আর দেহকলায় (tissues) অক্সিজেন খালি করে দিতে পারে। দুটি ধ্রুপদী মডেল এটি ব্যাখ্যা করে — 1935 সালে এল. পাউলিংয়ের (L. Pauling) প্রস্তাবিত মডেল, যেখানে চারটি বন্ধন-স্থান পরস্পরকে সাহায্য করে, এবং 1965 সালের মোনো-ওয়াইম্যান-শাঞ্জো (Monod-Wyman-Changeux, MWC) মডেল, যেখানে পুরো অণুটি এমন দুটি আকৃতির মধ্যে পাল্টায়, যেগুলো অক্সিজেনকে কমবেশি শক্তভাবে ধরে রাখে।

দুটিকেই সাধারণত একই পরিস্থিতিতে হিসাব করা হয়: একটিমাত্র হিমোগ্লোবিন অণু মুক্ত অক্সিজেন অণুর একটি আধারে (reservoir) ডুবে আছে, যাকে একটি চাপ দিয়ে বর্ণনা করা হয়। পদার্থবিদেরা একে বলেন “গ্র্যান্ড ক্যানোনিক্যাল এনসেম্বল” (grand canonical ensemble)। সম্পৃক্তি-বক্ররেখা — প্রতিটি চাপে হিমোগ্লোবিন কতটা অক্সিজেন ধরে রাখে — এখান থেকেই আসে, আর সহযোগিতা পড়া হয় সেই বক্ররেখা থেকে।

যে আধার আসলে নেই

আর্মেনিয়ার আলিখানিয়ান জাতীয় গবেষণাগার (Alikhanyan National Laboratory) ও ইয়েরেভান স্টেট ইউনিভার্সিটির (Yerevan State University) এ. ই. আল্লাহভেরদিয়ান (A. E. Allahverdyan) ও সহকর্মীরা দেখিয়েছেন যে লোহিত রক্তকণিকার ভেতরে সেই আধারের অস্তিত্বই নেই। কোষে দ্রবীভূত মুক্ত অক্সিজেনের ঘনত্ব হিমোগ্লোবিনে বাঁধা অক্সিজেনের চেয়ে অন্তত 100 গুণ কম — আর ঠিক এই কারণেই হিমোগ্লোবিনের অস্তিত্ব। প্রতিটি মুক্ত অক্সিজেন অণুর বিপরীতে প্রায় 30টি হিমোগ্লোবিন অণু আছে। এমনকি ধমনির রক্তেও বেশিরভাগ হিমোগ্লোবিন অণুর কাছাকাছি কোথাও কোনো মুক্ত অক্সিজেন নেই: প্রতিটি দেখে কেবল নিজের ধরে রাখা চারটি অণু।

তাই দলটি পরিস্থিতিটি ভিন্নভাবে বর্ণনা করে: একটি হিমোগ্লোবিন আর মুষ্টিমেয় কয়েকটি অক্সিজেন অণু — বড়জোর পাঁচটি — একটি নির্দিষ্ট আয়তনে, অর্থাৎ “ক্যানোনিক্যাল এনসেম্বল” (canonical ensemble)। সেই আয়তন নির্ধারিত হয় কোষে হিমোগ্লোবিন কতটা ঘনভাবে ঠাসা তা দিয়ে: অণুটির নিজের আয়তনের প্রায় চার গুণ, 6.93 ন্যানোমিটার বাহুর একটি ঘনক। এই ছবিতে অক্সিজেন ভেতরে আসে বা বাইরে যায় মুক্ত শক্তির (free energy) পার্থক্য অনুযায়ী, যা পরিমাপ করে কোন বিন্যাসটি পরিসংখ্যানগতভাবে সুবিধাজনক।

(a) নতুন ছবি: একটি হিমোগ্লোবিন (বৃত্ত) তার চারটি অক্সিজেন অণুসহ, নিজের আয়তনের প্রায় চার গুণ একটি আয়তনে। (b) প্রচলিত ছবি: অনেক মুক্ত অক্সিজেন অণুর একটি আধারে একটি হিমোগ্লোবিন। (c) দুটি পাশাপাশি হিমোগ্লোবিন অক্সিজেন বিনিময় করতে পারে। — চিত্র 1, Allahverdyan et al. (2026), arXiv:2611.00824.

দুর্বলতর সহযোগিতা

দলটি দুটি ধ্রুপদী মডেলকেই ফিট করেছে এমন প্রমিত তথ্যের সঙ্গে, যা দেখায় অক্সিজেনের চাপ কমার সঙ্গে সঙ্গে হিমোগ্লোবিন কীভাবে অক্সিজেন ছাড়ে — প্রথম অণুটি বেরিয়ে যায় 80 থেকে 40 টরের (torr) মধ্যে, শেষটি 20 থেকে 7.5 টরের মধ্যে।

• পাউলিংয়ের মডেলে সহযোগিতা-গুণক (1 মানে কোনো সহযোগিতা নেই) নতুন কাঠামোয় দাঁড়ায় 1.88, যেখানে একই তথ্যে ফিট করা প্রচলিত কাঠামোয় তা 6.32। পুরোনো তথ্য দিয়ে পাউলিংয়ের নিজের ফিটে পাওয়া গিয়েছিল 12।
• MWC মডেলে দুই আকৃতির অক্সিজেন-আসক্তির (affinity) অনুপাত — অণুটি সরল, স্বাধীন বন্ধন থেকে কতটা সরে যায় তার একটি মাপ — দাঁড়ায় প্রায় 4.7, যেখানে প্রচলিত কাঠামোয় তা 95.4।

তবু কিছুটা সহযোগিতা দরকার। তা না থাকলে হিমোগ্লোবিন ফুসফুসে ভরে নিতে পারত, কিন্তু কেবল বিশ্রামরত দেহকলাকেই অক্সিজেন জোগাতে পারত।

এক থেকে চারটি আবদ্ধ অক্সিজেন অণুর জন্য পাউলিংয়ের মডেলের মুক্ত-শক্তি স্তর। অনুভূমিক রেখাগুলো শারীরবৃত্তীয় জানালা চিহ্নিত করে; কেবল সেরা ফিটটি (কালো ত্রিভুজ, সহযোগিতা 1.88) সবগুলোর মধ্যে পড়ে। অন্য রংগুলো দেখায় জোরালো সহযোগিতা (ম্যাজেন্টা, বাদামি) এবং সহযোগিতাহীনতা (নীল)। — চিত্র 2, Allahverdyan et al. (2026), arXiv:2611.00824.

সহযোগিতা যখন ধসে পরিণত হয়

নতুন কাঠামোয় অতিরিক্ত সহযোগিতা বিপজ্জনক হয়ে ওঠে। 4.83 গুণকে হিসাব থেকে তৈরি হয় একটি ধারাবাহিক ধস (cascade): প্রথম অক্সিজেন অণুটি বেরিয়ে যাওয়ামাত্র বাকি তিনটি আপনাআপনি ছাড়া পায় — লেখকেরা এই পরিস্থিতিকে অগ্রহণযোগ্য বলেছেন, কারণ এটি অক্সিজেন-বিষক্রিয়ার দিকে নিয়ে যাবে। 7.83-এ হিমোগ্লোবিন ফুসফুসে আর মোটেই ভরে নিতে পারত না। প্রচলিত কাঠামোর মানগুলো নতুন কাঠামোয় আমদানি করলেও একইভাবে অস্থিরতা দেখা দেয়। প্রচলিত কাঠামো, বিপরীতে, এমন কোনো সীমা বেঁধে দেয় না।

নতুন ছবি অণুটির চরিত্রও বদলে দেয়। প্রচলিত বর্ণনায় আবদ্ধ অক্সিজেন অণুর সংখ্যা প্রায় তার গড় মানের সমান মাত্রায় ওঠানামা করে। ক্যানোনিক্যাল বর্ণনায় তা প্রায় ওঠানামাই করে না: হিমোগ্লোবিন আচরণ করে প্রায় একটি যন্ত্রের মতো, এক ধাপ করে অক্সিজেন নেয় ও ছাড়ে, আর একটি পূর্ণ অণু আর কোনো অক্সিজেন টানে না।

লাফিয়ে চলা অক্সিজেন

লেখকেরা আরও একটি পরিণতি টানেন: যেহেতু পাশাপাশি হিমোগ্লোবিনগুলো তাদের মুক্ত শক্তি অনুযায়ী অক্সিজেন বিনিময় করতে পারে, তাই লোহিত রক্তকণিকার ভেতরে অক্সিজেন হয়তো আংশিকভাবে এক হিমোগ্লোবিন থেকে পরেরটিতে লাফিয়ে (hopping) চলাচল করে। এই ধারণা যাচাই করতে লাগবে গতিশীল মডেল। গবেষণাটি তাত্ত্বিক, আর এর শারীরবৃত্তীয় সীমাগুলো, লেখকদের ভাষায়, “খানিকটা প্রথাগত” (somewhat conventional) — তবু এটি জীববিজ্ঞানের পাঠ্যবই আমাদের রক্তের অক্সিজেনকে যেভাবে বর্ণনা করে, তার একটি ভিত্তিপ্রস্তরকে প্রশ্নের মুখে ফেলে।